Outil de référence sur les acides aminés

L'alanine est un petit acide aminé non essentiel doté d'une chaîne latérale à groupe méthyle unique relativement peu réactive. C'est l'un des acides aminés les plus simples et le deuxième plus abondant dans les protéines. Elle est codée par des codons commençant par GC.

L'asparagine est un acide aminé doté d'une chaîne latérale carboxamide. Le groupe amide conserve sa polarité et constitue une source importante de liaisons hydrogène, ce qui fait de l'asparagine un site de liaison protéique courant et un substrat pour les glycosyltransférases.

La cystéine est un acide aminé protéinogène semi-essentiel doté d'une chaîne latérale thiol qui intervient dans les réactions enzymatiques. Son groupe sulfhydryle forme des liaisons disulfure avec d'autres cystéines ou avec des molécules comportant des groupes sulfhydryles libres.

La glutamine possède une chaîne latérale similaire à celle de l'acide glutamique ; un groupe carboxyle y est simplement remplacé par un groupe amide. Elle joue un rôle important dans le métabolisme de l'azote et contribue à réguler les taux toxiques d'ammoniac dans l'organisme.

L'histidine est un acide aminé rare doté d'une chaîne latérale imidazole aromatique partiellement protonée. Elle peut être neutre ou chargée positivement et, grâce à son potentiel de liaison, peut servir de catalyseur naturel ou constituer un résidu courant au niveau des sites actifs des enzymes.

La leucine possède une chaîne latérale de type isobutyle comportant quatre atomes de carbone entièrement protonés, disposés en forme de "Y" volumineux. C'est également l'acide aminé le plus répandu dans les protéines et l'un des plus gros acides aminés aliphatiques.

La méthionine possède une chaîne latérale linéaire et contient un groupe sulfure. Cela lui permet d'être un donneur prolifique de groupes méthyles. Elle joue également un rôle essentiel dans le métabolisme, la formation de nouveaux vaisseaux sanguins et la réparation des tissus.

La proline est un acide aminé protéinogène doté d'une chaîne latérale cyclique de type pyrrolidine. Elle n'est pas un acide aminé essentiel chez l'être humain et peut être synthétisée à partir de l'acide glutamique. Indispensable au bon fonctionnement du système immunitaire, la proline joue également un rôle clé dans le bon fonctionnement des articulations et des tendons.

La thréonine est un acide aminé essentiel qui contient un groupe hydroxyle, ce qui lui confère un caractère polaire et une charge nulle. Elle partage de nombreuses propriétés avec la sérine et sert de substrat aux kinases et aux glycosyltransférases. Elle est codée par des codons commençant par AC.

La tyrosine est un acide aminé aromatique similaire à la phénylalanine, qui présente un groupe hydroxyle à la place d'un groupe phényle en position para. Elle possède des propriétés chimiques uniques et sert de catalyseur et de substrat pour diverses kinases.

L'arginine est un acide aminé chimiquement complexe doté d'une chaîne latérale aliphatique à trois atomes de carbone se terminant par un groupe guanidino. Elle intervient généralement dans les interactions entre les protéines et les squelettes chargés négativement de l'ADN et de l'ARN.

L'acide aspartique possède une chaîne latérale d'acide carboxylique qui réagit avec d'autres acides aminés, des enzymes et des protéines. Sa charge négative et son important potentiel de liaison hydrogène lui permettent de participer à de nombreuses interactions moléculaires.

L'acide glutamique possède un groupe amino et deux groupes carboxyle qui lui confèrent une charge négative dans pratiquement tous les systèmes biologiques. Cela lui permet d'interagir avec des entités chargées positivement, notamment les ions métalliques.

La glycine est l'acide aminé le plus simple, dont la chaîne latérale ne comporte qu'un seul atome d'hydrogène. Cela la rend idéale pour s'adapter aux courbes serrées de certaines chaînes polypeptidiques. La glycine agit également comme neurotransmetteur inhibiteur.

L'isoleucine possède une chaîne latérale hydrocarbonée ramifiée en forme de « L » et est considérée comme l'un des plus grands acides aminés aliphatiques. Elle est présente en grande quantité dans le tissu musculaire et est codée par les codons AUU, AUC et AUA.

La lysine est un acide aminé essentiel doté d'une chaîne latérale lysyle. Elle joue un rôle important dans la synthèse des protéines, la réticulation des polypeptides de collagène, l'absorption des minéraux et la production de carnitine, essentielle au métabolisme des acides gras.

La phénylalanine possède une chaîne latérale formée d'un groupe benzyle et est considérée comme l'acide aminé aromatique le plus simple et le plus abondant dans les protéines. C'est un précurseur de la synthèse de la tyrosine, de la dopamine, de la noradrénaline, de l'adrénaline et de la mélanine.

La sérine est un acide aminé doté d'une chaîne latérale contenant un groupe hydroxyméthyle. C'est l'acide aminé hydroxylé le plus simple et le troisième plus abondant dans les protéines. La sérine peut être synthétisée à partir de la glycine et de plusieurs autres métabolites.

Le tryptophane est à la fois l'acide aminé le plus abondant et le plus rare présent dans les protéines. Généralement situé au cœur hydrophobe des protéines, le tryptophane participe souvent à des empilements aromatiques. Sa chaîne latérale est dominée par un groupe indole.

La valine est un acide aminé aliphatique de taille moyenne dont la chaîne latérale est constituée d'un groupe propyle lié à l'atome de carbone 2 (C2) de la chaîne principale. À l'instar des autres résidus aliphatiques, la valine se trouve souvent au cœur des régions hydrophobes des protéines.