Thermo Scientific™ BS3-d4 (bis(sulfosuccinimidyl) 2,2,7,7-suberate-d4)

Description

Les réactifs BS3-d0 / d4 Thermo Scientific™ Pierce forment un ensemble apparié de variétés de masse lourde (deutérée) et de masse légère de l’agent couramment utilisé de réticulation réactif aux amines BS3, qui facilite l’identification de peptides réticulés par spectrométrie de masse.

Une nouvelle stratégie pour l’étude de la structure et de la fonction des protéines se développe rapidement et intègre l’utilité éprouvée de la réticulation avec la puissance de la spectrométrie de masse (MS) pour donner des indications sur la structure tertiaire des protéines et la formation de complexes protéiques. Les réactifs présentés ici génèrent des modèles MS dans lesquels les peptides réticulés qui en résultent diffèrent de 4 unités de masse après digestion enzymatique de la protéine ou du complexe protéique réticulés.

Points clés :

• Agent de réticulation marqué au deutérium, de haute pureté et bien caractérisé, et son analogue contenant de l’hydrogène
• Instructions éditées par un expert dans le domaine de la stratégie de réticulation/MS
• La paire de réactifs à base de subérate et de glutarate offre une option de “règle moléculaire” permettant d’étudier les distances inter- et intramoléculaires afin d’obtenir des informations structurales, ce qui est impossible avec un seul réactif
• Efficace et pratique - ne nécessite que des microgrammes de protéines ; une excellente alternative aux méthodes basées sur la RMN ou la cristallographie par rayons X qui nécessitent de grandes quantités de protéines, de solvants spéciaux ou de formations de cristaux
• Groupes réactifs : Ester sulfo-NHS (homobifonctionnel)
• Réactif vers : groupes amino

Remarque :

Références illustrant les applications de réactifs de réticulation lourdes / légères et de spectrométrie de masse Sinz, A. (2003). Réticulation chimique et spectrométrie de masse pour la cartographie des structures tridimensionnelles des protéines et des complexes protéiques.J. Mass Spectrom.38, 1225-1237. Dihazi, G.H. et Sinz, A. (2003). Mapping low-resolution three-dimensional protein structure using chemical crosslinking and Fourier transform ion-cyclotron resonance mass spectrometry. Rapid Commun. Mass Spectrom.17, 2005-2014. Kalkhof, S.et al.(2005).