Invitrogen™ Kit ELISA pour IL-10 humain

L’interleukine-10 est une cytokine pléiotropique qui joue un rôle important de régulateur de la fonction des cellules lymphoïdes et myéloïdes. Chez l’homme, les cellules T sanguines périphériques CD8(+) activées produisent l’IL-10 à l’aide de cellules T clones auxiliaires CD4(+). En raison de la capacité de l’IL-10 à bloquer la synthèse des cytokines et plusieurs fonctions cellulaires accessoires des macrophages, cette cytokine est un puissant suppresseur des fonctions effectrices des macrophages, des cellules T et des cellules NK. En outre, l’IL-10 participe à la régulation de la prolifération et de la différenciation des cellules B, des mastocytes et des thymocytes. La structure primaire de l’IL-10 humain a été déterminée par clonage de l’ADNc codant la cytokine. La protéine correspondante produit 160 acides aminés de masse moléculaire prédite de 18,5 kDa. Selon sa structure primaire, l’IL-10 appartient à la famille de cytokines à 4 hélices a. En solution, l’IL-10 humain est un homodimère dont la masse moléculaire apparente est de 39 kDa. Bien qu’il contienne un site de glycosylation à liaison N, cette protéine manque de glucides détectables. Par conséquent, la protéine recombinante exprimée dans l’E. coli conserve toutes les activités biologiques connues. Le gène IL-10 humain se trouve sur le chromosome 1 et n’apparaît qu’en une seule copie dans le génome. L’IL-10 humain présente une forte homologie de séquence d’ADN et d’acides aminés avec l’IL-10 de murin et un cadre de lecture ouvert dans le génome du virus d’Epstein-Barr, BCRF1, qui partage de nombreuses activités biologiques de la cytokine cellulaire et pouvant, ainsi, jouer un rôle dans l’interaction hôte-virus. Les propriétés immunosuppressives de l’IL-10 suggèrent une possible utilisation clinique de l’IL-10 dans la suppression des rejets de greffes après des transplantations d’organes. De surcroît, l’IL-10 peut exercer de fortes activités anti-inflammatoires.