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Thermo Scientific™ Pierce™ Strong Cation Exchange and Strong Anion Exchange Spin Columns

Effectuez rapidement le fractionnement des protéines et la préparation d’échantillons en fonction des différences de charge positive et négative à l’aide des colonnes de centrifugation échangeuses de cations forts et d’anions forts Pierce dans des formats de liaison mini (4 mg) et maxi (80 mg).

184.00€ - 398.00€

Spécification

Contenu et stockage À réception, conserver à température ambiante.
Force de liaison Fort
Format 50 ml conique, colonne de centrifugation
Type de colonne Membrane de cellulose, échange d’ions
Phase stationnaire Ligand chargé
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Produits 4
Code produit Marque Description Prix Quantité et disponibilité  
Code produit Marque Description Prix Quantité et disponibilité  
10026813
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Thermo Scientific™
90009
Colonnes de centrifugation à échange de cations forts Pierce™, Maxi
398.00€
8 pièces
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10702545
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Thermo Scientific™
90008
Colonnes de centrifugation échangeuses de cations forts Pierce™, Mini
184.00€
24 pièces
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10280494
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Thermo Scientific™
90011
Colonnes de centrifugation à échange d’anions forts Pierce™, Maxi
366.00€
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Expédition estimée: 16-04-2024
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10311514
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Thermo Scientific™
90010
Colonnes de centrifugation à échange d’anions forts Pierce™, Mini
195.00€
24 pièces
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Description

Description

Profitez de temps de diffusion plus courts, d’une récupération de protéines plus élevée et d’une activité biologique intacte des échantillons élués avec les colonnes de centrifugation échangeuses de cations forts et d’anions forts Pierce. Contrairement à la chromatographie sur colonne à base de résine, ces colonnes utilisent la chromatographie échangeuse d’ions pour séparer les molécules en fonction des différences de leurs charges de surface accessibles.

Les colonnes de centrifugation d’échange de cations forts et d’échange d’anions forts Pierce utilisent l’adsorption membranaire comme méthode chromatographique de choix pour fractionner les protéines en fonction de leurs différences de charge. La matrice de colonne a une structure très poreuse, avec des pores de plus de 3 000 nm, ce qui donne aux protéines une accessibilité disponible aux ligands chargés de la membrane. Ces membranes adsorptives maintiennent une grande efficacité à des débits élevés et lors du fractionnement de grandes biomolécules avec de petites diffusivités.

La chromatographie d’échange d’ions est largement préférée dans le préfractionnement ou la purification d’une protéine cible à partir d’échantillons biologiques bruts. Les interactions entre les molécules et les sites actifs sur la membrane échangeuse d’ions se produisent de manière convective par l’intermédiaire de pores, ce qui raccourcit le temps de diffusion comparé à celui d’un liquide à l’intérieur des pores d’une particule de résine. De plus, les conditions relativement douces de liaison et d’élution de cette méthode de séparation permettent une récupération protéique élevée avec une activité biologique intacte. Les colonnes de centrifugation échangeuses d’ions forts Pierce permettent un fractionnement rapide des protéines et une préparation d’échantillon sur la base des différences de charge. Il existe deux formats disponibles :
Mini-format : pour la liaison de jusqu’à 4 mg (capacité de 500 µl)
Format maxi : pour la liaison de jusqu’à 80 mg (capacité de 20 ml)

Caractéristiques des colonnes de centrifugation échangeuses d’ions forts Pierce :
Rapide et simple : le format de centrifugation basé sur une membrane élimine le remplissage de colonne
Pratique et expansif : le format de centrifugation permet le traitement pratique de plusieurs échantillons en parallèle
Robuste : les membranes d’adsorption des colonnes de centrifugation ne se fissurent pas et ne s’assèchent pas
Faible volume de lit : les faibles volumes de lit des membranes d’adsorption rendent possible de travailler avec de faibles volumes de tampon, ce qui permet d’obtenir des fractions d’élution concentrées

Applications impliquant des colonnes de centrifugation échangeuses d’ions forts
• Pré-fractionnement de protéines dans un lysat
• Recherche de conditions de purification pour les nouveaux protocoles de préparation de protéines
• Retrait des endotoxines des anticorps monoclonaux
• Polissage des protéines marquées à l’histidine après la chromatographie de chélates métalliques
• Purification et concentration de protéines
• Purification d’anticorps à partir de sérum, d’ascites ou ou de surnageant de culture de tissu
• Élimination du détergent des solutions de protéines
• Préparation des échantillons avant PAGE 1D ou 2D
• Purification de phosphopeptides avant l’analyse MS

Spécification

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À réception, conserver à température ambiante.
50 ml conique, colonne de centrifugation
Ligand chargé
Fort
Membrane de cellulose, échange d’ions
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